구상 단백질의 조화

구형 단백질은 구형의 단백질 유형이다. 구형 단백질은 섬유나 막 단백질과 달리 수용성(물에서 짝짓기를 형성한다)이다. 다양한 접힘 체계는 구상된 단백질에서 발생하는데, 구형으로 접힐 수 있기 때문이다.

글로빈(글로빈)은 글로빈 접힘을 포함하는 단백질을 말한다.

구상 단백질의 구상 특성은 초원심분리기 또는 동적 광산란 기술에 의해 결정될 수 있다.

구형 구조는 단백질의 3차 구조에 의해 유도된다; 분자의 비극성(소수성) 아미노산은 분자에 결합하고, 극성(소수성) 아미노산은 바깥쪽으로 결합하여 용매와 쌍극자 쌍극자 상호작용을 가능하게 한다.

구형 단백질은 단백질이 본질적으로 접힐 때 방출되는 자유 에너지가 상대적으로 작기 때문에 약간 안정적입니다. 단백질 접힘은 엔트로피를 필요로하기 때문에. 자연 구상 구조는 폴리펩티드 사슬의 주요 시퀀스가 여러 형태를 형성할 수 있기 때문에 그의 형태를 소수로 제한한다. 소수성 상호 작용과 같은 비 공유 상호 작용은 구조를 안정화 시키지만 무작위성은 감소한다.

단백질이 자연적으로 접히는 방식은 아직 알려지지 않았지만, 새로운 증거는 이전을 이해하는 데 도움이 되었다. 단백질 접힘의 문제의 일부는 수소 결합 및 반 데르 바르스 힘과 같은 몇 가지 약한 비 공유 상호 작용을 형성하는 것입니다. 일부 기술은 현재 단백질 접힘 메커니즘을 연구하게 되었습니다. 단백질의 퇴행성 상태에서도 정확한 구조로 접힐 수 있다.

구형 단백질은 확산 충돌 모델과 핵 응축 모델의 메커니즘 중 하나를 가지고 있는 것으로 보이지만, 최근의 연구는 PTP-BL PDZ2와 같은 구형 단백질이 두 모델을 모두 가지고 있다는 것을 보여주었다. 이 새로운 발견들은 단백질의 전이 상태가 접히는 방식에 영향을 미칠 수 있다는 것을 보여주었다.

그리고 최근 경구 단백질의 접힘이 질병의 치료에 관여하고 있으며, 접혀 있지만 천연 단백질에 결합하지 않는 항암 리간드가 개발되어 구상 단백질의 접힘이 기능에 영향을 미치는 것으로 나타났다.

열역학 제2법칙에 따르면, 퍼진 상태와 접힌 상태 사이의 자유 에너지 차이는 엔탈피와 엔트로피의 변화에 따라 달라진다.원형으로 접혀 생성된 구형 단백질의 자유 에너지 차이가 작기 때문에 약간 안정적이며, 빠른 회전 속도, 단백질 분해 및 합성을 효과적으로 제어할 수 있다.