단백질 접힘에 대하여

단백질 접힘은 선형 아미노산 복합체, 개별 단백질에 고유한 접힘 또는 음의 구조를 생성하는 과정입니다.

단백질의 화학적 구조는 아미노산의 선형 복합체입니다. 그러나 단백질은 대부분 선형 사슬 구조로 존재하지 않지만, 개별 단백질에 고유한 접힌 형태로 존재합니다.

20세기 중반 미국의 화학자 암핀센은 리보뉴클레아제 A라는 단백질의 접힘 구조를 인공적으로 파괴하고, 깨진 단백질이 적절한 조건으로 다시 초기 접힌 상태를 회복하고, 단백질 자체의 아미노산 서열에 대한 정보가 독특한 접힘 형태를 결정한다는 것을 실험적으로 입증했습니다.

앰핀슨은 노벨 화학상을 받았습니다. 암핀슨의 연구 결과 단백질 접힘의 화학 원리를 이해하면 단백질의 아미노산 서열에서 단백질의 독특한 접힘 구조를 예측할 수 있는 것으로 나타났습니다.

단백질의 아미노산 서열이 독특한 접힘 구조를 어떻게 결정하는지 묻는 말은 단백질 접힘의 문제라고 합니다. 이 문제를 해결하기 위해 지난 수십 년 동안 단백질 접힘을 결정하는 화학 원리를 이해하기 위한 노력이 이루어졌습니다.

초기 단계에서는 단백질 접힘의 가역적 특성을 사용하여 인위적으로 또는 (접힘 되지 않음) 또는 (접힘) 화학 반응의 특성을 연구했습니다.
1980 년대에 단백질 공학의 방법론이 적용되기 시작했습니다. 유전자 조작은 단백질 접힘 연구에서 근본적인 발전을 해 왔으며 이 변화가 다른 아미노산으로 전환 될 때 단백질의 특정 아미노산에 어떻게 영향을 미치는지 연구했습니다.

또한 단백질 접이 문제에 대한 이론적 접근을 통해 실험에서 제공되지 않는 정보를 얻기 위한 노력이 계속되고 있습니다. 중요한 문제는 화학 결합이 최종 구조를 결정할 것인지, 반응 속도가 어떻게 결정될 것인지, 반응 중간체가 존재할 것인지, 반응 경로가 약간 변경될 것인지 여부입니다. 많은 연구가 이러한 현상에 대한 많은 정보의 이해를 축적하고 심화시켰지만 단백질 접이식 문제는 여전히 해결된 질문보다 더 많은 질문을 남깁니다.

단백질 접힘 문제에 대한 궁극적인 솔루션은 주어진 아미노산 서열만 단백질의 접힘 구조를 예측할 수 있는 경우 얻을 수 있다고 볼 수 있습니다.

이런 단백질의 구조적 예측은 생화학에서 가장 어려운 문제인 것 같습니다. 최근 생화학, 이론화학, 물리학, 컴퓨터 과학, 정보 이론 등 다양한 분야에서 이 문제를 다루고 있으며, 이러한 학제 간 연구를 통해 급속한 발전을 거듭하고 있습니다.

그러나이 문제에 대한 해결책은 부분적입니다 (작은 크기와 전형적인 구조를 가진 단백질만).