단백질의 구조에 대해 배워보자

단백질의 구조는 아미노산 사슬의 원자와 분자의 3차원 절차입니다. 단백질은 아미노산의 염기 서열에서 형성된 바이오 중합체 (폴리펩타이드)입니다. 단일 아미노산 단량체는 중합체의 반복 단위를 나타내는 전기라고도 할 수 있습니다. 단백질은 응축을 경험하는 아미노산에 의해 형성되지만, 이 과정에서 아미노산은 탈수를 통해 하나의 물 분자를 잃고 펩타이드 결합에서 서로 결합합니다. 관례로 30 개미만의 아미노산 사슬은 종종 단백질이 아닌 펩타이드로 식별됩니다. 단백질은 수소 결합, 이온 결합, 판다 바스 힘 및 생물학적 기능을 향상하는 소수성 결합과 같은 여러 미공유 상호 작용으로 구동되는 하나 이상의 특정 공간 형태로 접힌다. 분자 수준에서 단백질의 기능을 이해하기 위해서는 단백질의 3차원 구조를 결정하는 것이 중요합니다. 단백질의 구조를 결정하기 위해 우리는 X 선 결정학, 핵자기 공명 및 이중 편광 간섭계와 같은 기술을 사용합니다. 단백질의 구조는 수만 ~ 수천 개의 아미노산의 크기를 가지고 있습니다. 물리적 크기에 따라 단백질은 1 ~ 100nm 사이의 나노 입자로 분류됩니다. 매우 큰 중합체는 작은 단위의 단백질로 형성될 수 있습니다. 예를 들어 수천 개의 액틴이 결합하여 미세 섬유로 조립됩니다. 단백질은 일반적으로 생물학적 기능의 실행에서 가역적인 구조적 변화를 경험합니다. 같은 단백질의 다른 구조를 이성질체의 다른 형태라고 하며, 그 사이의 전이를 형태 학적 변화라고 합니다. 단백질의 첫 번째 구조는 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산 서열을 탐색합니다. 첫 번째 구조는 단백질 생합성 과정에서 만들어진 펩타이드 결합으로 유지됩니다. 폴리펩타이드 사슬의 두 끝은 전기의 특성에 따라 C와 N 끝이라고 불리는 각 끝입니다. 

 

전기의 수는 항상 N- 말단 (NH2 그룹)에서 시작되며, 아미노기는 펩타이드 결합에 참여하지 않습니다. 단백질의 1차 구조는 단백질에 해당하는 유전자에 의해 결정됩니다. DNA의 특정 뉴클레오타이드 서열은 번역 중에 리보솜에 의해 읽힌 메신저 RNA에 의해 전사됩니다. 인슐린의 아미노산 서열은 Frederick Sanger에 의해 발견되었으며 단백질이 아미노산 서열을 가지고 있음을 확인했습니다. 단백질 서열은 단백질에 고유합니다. 단백질의 구조와 기능이 정의됩니다. 단백질의 서열은 에더구 만 분해 또는 질량 분광법과 같은 방식으로 식별될 수 있으며 유전 코드는 유전자 서열에서 직접 읽을 수 있습니다. 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자 (탈수 응축 반응)가 사라지고 단백질이 아미노 그룹으로 구성되기 때문에 단백질을 논의할 때 아미노 그룹이라는 용어가 권장됩니다. 

 

인산화 및 글리코 실화와 같은 번역 후 변이체는 일반적으로 1차 구조의 일부로 간주하며 유전자에서 읽을 수 없습니다. 예를 들어 인슐린은 두 체인의 51개의 아미노산으로 구성됩니다. 한 체인에는 31개의 아미노산이 있고 다른 체인에는 20개의 아미노산이 있습니다. 단백질의 2차 구조는 실제 폴리펩타이드 골격 사슬에서 매우 규칙적인 국소 구조를 암시합니다. 알파 나선 구조, 베타 사슬 및 베타 스타일 구조, 단백질의 2차 구조는 1951년 라이너 스파링으로 발견되었습니다. 이 단백질의 2차 구조는 주입 펩타이드 사이의 수소 결합 패턴에서 정의되었습니다. 그들은 다면체로 제한된 정규 모양과 라마 카드란 조사 플롯에서 특정 값을 가지고 있습니다.알파 나선형과 베타블론 구조는 펩타이드 골격에서 포화 수소 결합 토너와 수용체를 포화시키는 방법을 보여주었습니다.